Slutprov 2012-05-10 i Kemi B

Tid: 65 minuter

Tillåtna hjälpmedel är papper, penna, suddgummi och linjal, miniräknare och formelsamling.

• Alla reaktionsformler ska vara balanserade med minsta möjliga heltalskoefficienter.
• Glöm inte enhet.

Hoppa direkt till …

Del I. Frågor som kräver fullständig lösning och (i förekommande fall) balanserade formler. Glöm inte enhet!

Svar på de här frågorna ska skrivas på ett annat papper.

1. Apelsin får sin typiska smak (doft) från ett ämne som heter oktyletanoat. Vilka ämnen ska man utgå ifrån för att framställa apelsindoft? Skriv reaktionsformel med strukturformel, och namnge alla ingående ämnen. Glöm inte att sätta ut alla atomer och bindningar, även väteatomer. (3p)
2. Man kan framställa en buffert genom att blanda ammoniak, NH₃, med ammoniumjoner, NH\({\sf _4^+}\). Låt oss säga att du vid ett tillfälle hade sådan buffert, där koncentrationen ammoniak var 0,10 mol/dm³ och koncentrationen ammoniumjoner också var 0,10 mol/dm³. Baskonstanten \(K_{\text{b, NH}_3} = 1,8 \cdot 10^{-5} \text{mol/dm}^3\). Beräkna buffertens pH. (3p)
3. Anilin (fenylamin) är en svag bas. Skriv formeln för anilinets reaktion med vatten med strukturformler. Glöm inte att sätta ut alla atomer och bindningar, även väteatomer. (3p)
4. I ett försök förde man in 5,00 mol vattenånga i ett lufttätt kärl med volymen 2,00 dm³. Därefter upphettade man vattenångan till en viss temperatur, så att följande reaktion kunde ske:
   
   2H₂O(g) ⇌ 2H₂(g) + O₂(g)
   
   När jämvikten hade fått ställa in sig, mätte man upp att 4,0 % av vattnet hade sönderdelats. Beräkna jämviktskonstanten för reaktionen vid den aktuella temperaturen. (4p)
5. Titta på strukturformlerna för salicylsyra och acetylsalicylsyra nedan. Tänk dig nu att du har en lösning med både salicylsyra och acetylsalicylsyra i, och förklara varför det skulle gå att separera de båda ämnena från varandra med tunnskiktskromatografi, men inte med gelfiltrering. (5p)
   

   

   (Börja med att förklara hur de båda metoderna fungerar – rita gärna en bild! – och förklara med utgångspunkt i detta hur varför det blir som det blir.)
6. Titta på strukturformeln för aminosyran cystein nedan.
   
   
   1. Rita både strukturformeln för dipeptiden cys-cys och för en disulfidbrygga. Glöm inte att sätta ut alla bindningar och atomer, även väteatomer. (2p)
   2. Ringa in (eller markera på lämpligt sätt) peptidbindningen i dipeptiden. (1p)
   3. Vilken betydelse har peptidbindningen för ett proteins struktur? (3p)
   4. Vilken betydelse har disulfidbryggan för ett proteins struktur? (3p)

Facit

1. 
2. Buffertformeln ger att \([\text{H}^+]= K_{\text{a, NH}_4^+} \cdot \frac{c_{\text{syra}}}{c_{\text{bas}}}\). För att beräkna \(K_{\text{a, NH}_4^+}\) utnyttjar vi att \(K_{\text{w}} = K_{\text{a, NH}_4^+} \cdot K_{\text{b, NH}_3}\):
   

   \[K_{\text{a, NH}_4^+} = \frac{K_{\text{w}}}{K_{\text{b, NH}_3}} = \frac{10^{-14,00}}{1,8 \cdot 10^{-5}} \text{M} = 5,55556 \cdot 10^{-10}\text{M} \hspace{100cm}\]

   Vi kan nu beräkna [H⁺]:

   \[[\text{H}^+]= 5,55556 \cdot 10^{-10} \text{M} \cdot \frac{0,1}{0,1} = 5,55556 \cdot 10^{-10} \text{M} \hspace{100cm}\]

   \[\text{pH} = -\log{5,55556 \cdot 10^{-10}} = 9,25527251 \approx 9,26 \hspace{100cm}\]

   Rätt beräkning av \(K_\mathrm{a}\) - 1p; rätt beräkning av [H⁺] – 1p; rätt beräkning av pH – 1p

3. 

4. 	H2O	H2	O2
   f.r.	5,00	0	0	mol
   v.j.	96% · 5,00 = 4,80	4% · 5,00 = 0,20	2% · 5,00 = 0,10	mol
   konc. v.j.	\(\frac{4,80}{2,00} = 2,40\)	\(\frac{0,20}{2,00} = 0,10\)	\(\frac{0,10}{2,00} = 0,05\)	mol/dm3

   Vi beräknar \(K\):

   \[\begin{align}K &= \frac{[\text{H}_2]^2[\text{O}_2]}{[\text{H}_2\text{O}]^2} = \frac{0,10^2 \cdot 0,050}{2,40^2} = 8,6806 \cdot 10^{-5}\text{M} \approx \hspace{100cm} \\ &\approx 8,7 \cdot 10^{-5}\text{M}\end{align}\]

5. Salicylsyra och acetylsalicyra är alldeles för lika i storlek för att kunna separeras med gelfiltrering. Däremot är deras löslighet i ett visst lösningsmedel olika, och därför kan de snarare separeras med TLC.
   
   För en beskrivning av gelfiltrering, se här.
   För en beskrivning av TLC, se här.
6. a–b. Peptidbindningen markerad:
   
   Disulfidbrygga:
   
   c. Kväveatomen har ett fritt elektronpar, och kan donera en elektron till bindningen mellan C-N. Då uppstår en dubbelbindning enligt figuren nedan. Det här innebär att atomerna inte kan rotera fritt kring C-N och att atomerna C-C(O)-N(H)-C ligger i ett enda plan. Denna ”stelhet” gör att det kan uppstå vä-tebindningar mellan vätet i en peptidbindning och syret i en annan, så att sekun-därstrukturer kan uppstå och är stabila.
   
   d. För att ett protein ska kunna fungera måste det ha en viss tredimensionell struktur. Disulfidbryggan låser fast två peptdikedjor (eller två delar av en peptidkedja) med varandra med en kovalent bindning. Den kovalenta bindningen gör att proteinets stabilitet ökar (även om den inte är omöjlig att denaturera).